Relaxation par RMN multi-champs dans les biomolécules

NMR relaxation in biomolecules over orders of magnitude of magnetic field La relaxation des spins nucléaires est un phénomène fondamental en Résonance Magnétique Nucléaire (RMN). Au cours d’une expérience, elle conduit à des pertes de polarisation affectant la qualité des spectres. Afin de développer de nouvelles séquences d’impulsion, il est essentiel de prendre en compte ses effets, voire de les optimiser, comme dans le cas des expériences de type TROSY (Transverse Relaxation Optimized SpectroscopY). Après une brève introduction à la théorie de la relaxation en phase liquide, nous détaillons comment cette théorie a été implémentée dans le but de calculer efficacement les vitesses de relaxation d’un grand nombre de systèmes de spins. La théorie de la relaxation nous a permis de comprendre le spectre de groupes méthyl dans la protéine Ubiquitine, et enregistré avec une évolution zéro quantum à bas champs et une détection à haut champs en utilisant un spectromètre RMN à deux champs. Cela nous a conduits à étendre le champ d’application de la théorie du methyl-TROSY. Par ailleurs, nous avons introduit le concept de TROSY à deux-champs. Il repose non seulement sur la sélection d’opérateur de spin ayant des propriétés de relaxation favorables, mais également sur la sélection adéquate des champs magnétiques pour l’évolution sous l’effet du déplacement chimique tout en conservant la sensibilité des hauts champs pour la détection. La mesure des vitesses de relaxation, constitue un outil de choix pour la caractérisation de la dynamique sur des échelles de temps allant de la pico- à la seconde, et plus. Nous présentons ici des outils pour analyser la dépendance en champs magnétique de vitesses de relaxation enregistrées sur une large gamme de champs magnétiques. Enfin, nous présentons quelques modèles de mouvements prenant en compte la nature des mouvements dans les protéines. En particulier, nous montrons l’existence d’un mécanisme de relaxation associé à des différences de CSA (Chemical Shift Anisotropy) dans les chaînes latérales aliphatiques.