Fracionamento de proteínas do soro de leite usando hidroxiapatita

Neste estudo, analisou-se o comportamento de adsorção de proteínas ácidas e básicas, como a albumina sérica bovina (BSA) e a lactoferrina (Lf), em hidroxiapatitas (HA) sinterizadas a diferentes temperaturas. A pesquisa focou-se não apenas na capacidade de adsorção dessas proteínas, mas também nos mecanismos que controlam esse processo, com uma ênfase especial na caracterização estrutural e morfológica da HA, que desempenha um papel fundamental na interação proteína-superfície. A caracterização das amostras de HA incluiu técnicas como difração de raios X (DRX), microscopia eletrônica de varredura (MEV) e análise de área de superfície específica por adsorção de nitrogênio (BET). A DRX revelou que, com o aumento da temperatura de sinterização, ocorre um aumento da cristalinidade da HA e crescimento dos cristais, o que resulta em uma diminuição na área de superfície específica e um aumento no tamanho dos poros. Essas modificações estruturais impactam diretamente na adsorção de proteínas: as amostras sinterizadas a 1000°C (HAS10) apresentaram uma superfície menos porosa, favorecendo a adsorção seletiva da lactoferrina, uma proteína básica com pI elevado (~8,7), especialmente em pH 5, onde a proteína é carregada positivamente, promovendo interações eletrostáticas com a superfície negativamente carregada da HA. Por outro lado, as amostras de HA sinterizadas a temperaturas mais baixas (HA E0 e HAS5) mantiveram uma área de superfície específica maior, com uma porosidade mais acentuada, o que favoreceu a adsorção da BSA, uma proteína ácida com pI de 4,7. A maior área de superfície nessas amostras permitiu um maior contato entre a BSA e a superfície da HA, facilitando a adsorção em condições próximas ao seu ponto isoelétrico, onde as interações eletrostáticas são minimizadas. Os estudos cinéticos revelaram que o modelo de pseudo-segunda ordem foi o mais adequado para descrever a adsorção de ambas as proteínas, indicando que o processo é predominantemente controlado por interações químicas específicas. A análise da difusão intrapartícula indicou uma contribuição menor ao processo geral de adsorção, especialmente para a BSA, cuja adsorção dependeu mais das características morfológicas e da área de superfície das amostras de HA. Este trabalho fornece insights importantes sobre como a modificação das propriedades estruturais da hidroxiapatita, controlada pela temperatura de sinterização, pode ser utilizada para otimizar a adsorção seletiva de proteínas com diferentes características de carga. Esses resultados têm implicações práticas para o desenvolvimento de novos biomateriais, com aplicações em purificação de proteínas, sistemas de liberação controlada de fármacos e engenharia de tecidos. A pesquisa futura deve explorar a interação de uma gama mais ampla de proteínas com hidroxiapatitas de diferentes composições e morfologias, além de investigar o impacto de outras variáveis de processamento na adsorção de biomoléculas em escala industrial. Palavras-chave: Adsorção. Hidroxiapatita. Lactoferrina. Albumina. Caracterização.