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Myelom-Plasma-Proteine, II. Mitteilung
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1. Durch Fällung mit Ammoniumsulfat konnten aus Serum 3 β-Myelomglobuline und 1 α-Myelomglobulin elektrophoretisch rein dargestellt werden. Ein weiteres β-Myelomprotein wurde in einem Reinheitsgrad von 62% erhalten.
2.Ein β-Myelomprotein erwies sich auch in der Ultrazentrifuge als einheitlich mit s20 = 6,8. Die übrigen 3 untersuchten Myelomfraktionen waren heterogen mit Sedimentationskonstanten zwischen s20 = 7 und s20 = 26.
4. Glucoproteid-Bestimmungen ergaben einen höheren Kohlenhydrat-Gehalt als γ-Globulin. Der Cholesteringehalt der Proteinfraktionen war gering, Phosphorlipoide in meßbarer Menge konnten nicht nachgewiesen werden, ihr Gehalt an Tyrosin und Tryptophan (UV-Spektren) ist dem γ-Globulin auffallend ähnlich.
Walter de Gruyter GmbH
Title: Myelom-Plasma-Proteine, II. Mitteilung
Description:
1.
Durch Fällung mit Ammoniumsulfat konnten aus Serum 3 β-Myelomglobuline und 1 α-Myelomglobulin elektrophoretisch rein dargestellt werden.
Ein weiteres β-Myelomprotein wurde in einem Reinheitsgrad von 62% erhalten.
2.
Ein β-Myelomprotein erwies sich auch in der Ultrazentrifuge als einheitlich mit s20 = 6,8.
Die übrigen 3 untersuchten Myelomfraktionen waren heterogen mit Sedimentationskonstanten zwischen s20 = 7 und s20 = 26.
4.
Glucoproteid-Bestimmungen ergaben einen höheren Kohlenhydrat-Gehalt als γ-Globulin.
Der Cholesteringehalt der Proteinfraktionen war gering, Phosphorlipoide in meßbarer Menge konnten nicht nachgewiesen werden, ihr Gehalt an Tyrosin und Tryptophan (UV-Spektren) ist dem γ-Globulin auffallend ähnlich.
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