Myelom-Plasma-Proteine. I. Mitt.: Über die chemische und physikalische Natur der Myelom-γ-Globuline

1. Mit der Äthanolfraktionierung nach Cohn und anschließender Umfällung mit Ammonsulfat werden aus Myelomplasma von 4 Patienten γ-Globulin-Fraktionen von 96-100% elektrophoretischer Reinheit erhalten. 2. Die isolierten Globuline sind fast ausschließlich wasserlöslich. 3. Zwei mit scharfer Bande wandernde Myelom-γ-Globulin-Fraktionen erweisen sich auch in der Ultrazentrifuge als einheitliches Material bei einer Sedimentationskonstante s20 = 7,1. 4. Im Vergleich mit Normal-γ-Globulin sind die UV-Spektren (charakteristisch für Tyrosin und Tryptophan) nur unwesentlich erhöht. Der Methioningehalt entspricht dem Normal-γ-Globulin, der Kohlenhydratgehalt ist erniedrigt. 5. Auf Grund der bisherigen Untersuchungen halten wir es für wahrscheinlich, daß bei den einheitlich isolierten Fraktionen eine schon physiologisch im γ-Globulin-Komplex vorliegende Proteinkomponente - im Myelomserum exzessiv vermehrt - vorliegt. Über immunochemische Eigenschaften der Fraktionen wird später berichtet.