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Ion transport across thylakoid membranes in Chlamydomonas reinhardtii
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Les transports d'ions à travers la membrane du thylacoïde chez Chlamydomonas reinhardtii
Dans la photosynthèse oxygénique, l'oxydation de l’eau par le photosystème II (PSII) est catalysée par un cluster de manganèse et la force motrice protonique (PMF) générée par le transfert d'électrons le long de la membrane du thylacoïde est dissipée principalement par l'ATP synthase du chloroplaste. Un crible basé sur la photosensibilité du PSII a été entrepris chez Chlamydomonas reinhardtii. Ce travail de thèse a permis l’isolation d'un mutant du principal transporteur de manganèse à travers la membrane du thylacoïde CGLD1/PAM71 et de nouveaux mutants de l'ATP synthase du chloroplaste. Ces derniers démontrent l'exigence de l'hétérodimère AtpF-ATPG comme tige périphérique et la stabilisation de l'ARNm atpE par la protéine OPR MDE1. L'étude de la PMF à travers la membrane thylacoïde chez les mutants dépourvus de l'ATP synthase du chloroplaste révèle une voie alternative pour la dissipationde la PMF ne dépendant pas strictement de l'antiporteur échangeur proton/cation K+ 3 (KEA3).
Title: Ion transport across thylakoid membranes in Chlamydomonas reinhardtii
Description:
Les transports d'ions à travers la membrane du thylacoïde chez Chlamydomonas reinhardtii
Dans la photosynthèse oxygénique, l'oxydation de l’eau par le photosystème II (PSII) est catalysée par un cluster de manganèse et la force motrice protonique (PMF) générée par le transfert d'électrons le long de la membrane du thylacoïde est dissipée principalement par l'ATP synthase du chloroplaste.
Un crible basé sur la photosensibilité du PSII a été entrepris chez Chlamydomonas reinhardtii.
Ce travail de thèse a permis l’isolation d'un mutant du principal transporteur de manganèse à travers la membrane du thylacoïde CGLD1/PAM71 et de nouveaux mutants de l'ATP synthase du chloroplaste.
Ces derniers démontrent l'exigence de l'hétérodimère AtpF-ATPG comme tige périphérique et la stabilisation de l'ARNm atpE par la protéine OPR MDE1.
L'étude de la PMF à travers la membrane thylacoïde chez les mutants dépourvus de l'ATP synthase du chloroplaste révèle une voie alternative pour la dissipationde la PMF ne dépendant pas strictement de l'antiporteur échangeur proton/cation K+ 3 (KEA3).
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