Evolution of protein motifs in their structural context : from mining motif resources available to the prediction of phenotype-specific motifs

Evolution des motifs protéiques dans leur contexte structural : de la fouille des données disponibles à la prédiction de motifs spécifiques de phénotypes Les SLiMs sont des séquences protéiques impliquées dans les interactions entre protéines et leurs modifications, donc dans beaucoup de fonctions cellulaires. Malgré leur rôle important, seulement 4000 SLiMs ont été étudiés pour des milliards de protéines, à cause d’expériences coûteuses en temps et en argent. Grâce à de nouvelles techniques de spectroscopie de masse (MS), plus de données sont désormais disponibles. Alors que certains l’évolution de certains SLiMs peut être retracée, d’autres semblent avoir évolué de novo. Les SLiMs peu conservées se retrouvent dans des régions désordonnées, moins soumises à des pressions évolutives, permettant aux SLiMs d’évoluer spontanément, pouvant créer de nouvelles fonctions protéiques. Ces nouvelles fonctions peuvent conduire à de nouveaux phénotypes, comme la prédation bactérienne. J’ai développé le pipeline evo-MOTiF afin de calculer les propriétés structurales et de conservation des SLiMs. En recherchant et alignant les orthologues de leurs protéines, les SLiMs et leur lignée taxonomique sont extraits. En appliquant ce pipeline sur des données de MS et d’ELM, j’ai extrait la tendance générale de ces propriétés : les SLiMs trouvés dans les régions désordonnées sont moins conservés. Afin de rendre cette information accessible, j’ai développé la base de données evo-MOTiF, où un utilisateur pourra trouver des motifs de différentes origines, avec toutes les informations disponibles à leur sujet, les résultats de evo-MOTiF et leur représentation 3D.