Wirkungen von monomerem Acrylamid auf Proteine

Sole von Proteinen erstarren mit monomerem Acrylamid zu relativ festen Gelen. Die Geschwindigkeit des Vorgangs hängt von der Konzentration beider Partner und von der Temperatur ab. Eiklar, Fibrinogen oder γ-Globulin erstarren mit Acrylamid 10 —1000-fach schneller als Albumine. Die Unterschiede werden in erster Linie auf die Form der Proteine bezogen, die bei den schnell erstarrenden Eiweißkörpern gestreckt oder fadenförmig, bei Albuminen dagegen eher kugelig ist. Einige Tage nach der Erstarrung wird die Ninhydrin-Reaktion bei den Gelen negativ. Die Erstarrungsprodukte werden durch Pepsin nicht gespalten, dagegen leicht durch Wasserstoffperoxyd. Durch Trichloressigsäure läßt sich die Polymerisation von Acrylamid in wäßriger Lösung in Gang setzen.