Assembly machinery of the [FeFe]-hydrogenase active site

Etude des mécanismes d’assemblage du site actif de l’hydrogénase à [FeFe] Les hydrogénases, enzymes qui catalysent la conversion réversible des protons et des électrons en hydrogène moléculaire, offrent des perspectives prometteuses pour la production d'énergie durable. Mes recherches se sont concentrées sur les rôles de HydE et HydG, deux enzymes maturases essentielles responsables de l'assemblage du site actif de l'hydrogénase [FeFe], en particulier la formation du H-cluster, élément clé pour l'activité catalytique de l'enzyme.Un des accomplissements majeurs de ce travail a été la stabilisation et la caractérisation structurale réussies du Complexe B, confirmé comme étant une espèce (κ³-cystéinato)Fe²⁺(CN)(CO)₂ grâce à la cristallographie aux rayons X à une résolution de 1,3 Å. Mon étude a montré que le Complexe B n'est pas libéré librement dans la solution mais transféré directement de HydG à HydE via des interactions protéine-protéine transitoires. Ce transfert direct empêche la dégradation du Complexe B et assure sa stabilité durant le processus de maturation.Cette thèse fait progresser notre compréhension de l'assemblage du site actif de l'hydrogénase [FeFe], fournissant des informations précieuses sur les voies enzymatiques qui régissent ce processus. Les résultats ouvrent des perspectives pour l'optimisation de la production de biohydrogène, contribuant au développement de technologies énergétiques durables.